Das Influenzavirus ist tatsächlich ein behülltes Virus und ein einzigartiges Mitglied der Familie Orthomyxoviridae. Es hat einen Durchmesser von nur 80 bis 120 Nanometern und besteht aus 7 bis 8 unabhängigen einzelsträngigen RNA-Gensegmenten mit negativer Polarität. Jedes Gensegment codiert für ein anderes Protein, das dem Virus ermöglicht, verschiedene Funktionen auszuführen.

Influenza-Viren können in vier Typen unterteilt werden. Entsprechend den antigenen Unterschieden des viralen Nukleoproteins und Matrixproteins werden sie als Typ A, Typ B, Typ C und Typ D klassifiziert. Das Influenza-A-Virus ist der häufigste Infektionsstamm und kann eine Vielzahl von Wirten infizieren, darunter Menschen, land- und meeresbewohnende Säugetiere, Fledermäuse und Vögel.

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Influenza-A-Virus, auch bekannt als Grippevirus A, hat ein Genom, das aus 8 Segmenten besteht. Diese Segmente kodieren für Polymerase-Basiseiweiß 2 (PB2), Polymerase-Basiseiweiß 1 (PB1), Polymerase-saures Eiweiß (PA), Hämagglutinin (HA), Nukleoprotein (NP) und Neuraminidase (NA), Matrixproteine (MP) und nicht-strukturelle Proteine (NS). Je nach den unterschiedlichen genetischen und antigenen Eigenschaften von Hämagglutinin und Neuraminidase kann das Influenza-A-Virus in 18 Hämagglutinin-Subtypen und 11 Neuraminidase-Subtypen unterteilt werden.

Das Hämagglutinin-Protein spielt eine Schlüsselrolle, wenn Viren Wirtszellen befallen, aber seine Aktivität erfordert die Hilfe von Wirtszellen-Proteasen wie der Transmembran-Serinprotease TMPRSS2. Unterschiede im Grad der Spaltung und der Spaltungsstelle des Hämagglutinin-Proteins beeinflussen die Pathogenität des Virus erheblich. Gleichzeitig beeinflusst seine Stabilität auch die Pathogenität verschiedener Subtypen von Influenzaviren bei Geflügel und Säugetieren.

Ein weiteres wichtiges Protein ist die Neuraminidase, ein tetrameres Glykoprotein auf der Oberfläche des Virus, das sialische Säure hydrolysiert. Diese Aktivität hilft, die Bindung des Hämagglutinin-Proteins an sialische Säure-Rezeptoren auf der Zellmembranoberfläche zu hemmen und fördert so die Freisetzung von Tochtervirionen.

Zusätzlich zu diesen beiden Schlüsselproteinen gibt es noch drei Proteine, PB2, PB1 und PA, die das Polymerase-Komplex des Influenzavirus bilden, das für die Replikation und Transkription des viralen Genoms verantwortlich ist und eine Schlüsselrolle in der Virulenz und Pathogenität des Virus spielt. Das PB2-Protein hat die Fähigkeit, an Kappen zu binden, und kann zusammen mit dem PA-Protein die 5'-Endkappenstruktur der neuen RNA der Wirtszelle erfassen und die Transkription des viralen Genoms initiieren. Das PB1-Protein ist der Kern des Polymerase-Komplexes.

Das PA-Protein hat nicht nur Endonuklease-Aktivität am N-Terminus und kann prä-mRNA des Wirts spalten, sondern nimmt auch an der Transkription des viralen Genoms teil.

Darüber hinaus ist das NP-Protein ebenfalls von entscheidender Bedeutung. Es bildet zusammen mit PB2, PB1, PA und vRNA die virale Polymerase, beteiligt sich am nukleocytoplasmatischen Transport der viralen Polymerase und ist ein Schlüsselprotein, das die Pathogenität des Virus beeinflusst.

Außerdem sind das M1-Protein und das M2-Protein essentielle virale Proteine, die vom Influenza-Virus-M-Gen kodiert werden. Das M1-Protein spielt eine wichtige Rolle bei der Assemblierung und Freisetzung von Virionen, während das M2-Protein Ionenkanal-Aktivität besitzt. Das Transportprotein-Komplex 6A-Untereinheit (TRAPPC6A) interagiert mit dem M2-Protein, verzögert den Transport des M2-Proteins zur Zellmembran und fördert die Virusreplikation und Pathogenität.

Schließlich enthält das Genom des Influenzavirus die kleinsten Genabschnitte, die als nicht-strukturelle (NS) Proteingene bekannt sind. Dieses Gen kodiert für zwei Proteine, NS1- und NS2-Proteine. Frühere Forschungen haben gezeigt, dass diese beiden Proteine nur in Zellen vorkommen, die von Influenzaviren infiziert sind, und nicht in Viruspartikeln vorhanden sind, weshalb sie als NS-Proteine bezeichnet werden.

Das NS1-Protein wird hauptsächlich im Zellkern infizierter Zellen exprimiert und in den frühen Stadien der Infektion in großen Mengen synthetisiert; während das NS2-Protein hauptsächlich im Zytoplasma exprimiert wird und erst später synthetisiert wird und nur in geringen Mengen in reifen Viruspartikeln vorhanden ist.

Das NS1-Protein ist an mehreren Schlüsselprozessen beteiligt, darunter die Regulierung der viralen RNA-Synthese, der prä-mRNA-Transport und -Spleißen sowie die mRNA-Translation. Frühere Forschungen haben gezeigt, dass das NS1-Protein zu verschiedenen Stadien der Influenzavirus-Infektion unterschiedliche Funktionen haben kann und gleichzeitig die Proteinsynthese der Wirtszelle hemmen und die Synthese der eigenen Virusproteine fördern kann. Daher wird es allgemein als ein wichtiger Faktor für das Influenzavirus A angesehen, um der Immunantwort des Wirts entgegenzuwirken, und spielt eine sehr wichtige Rolle bei der Virulenz des Influenzavirus.

Die innere Struktur und Proteinkombination des Influenzavirus, eines winzigen Organismus, sind äußerst raffiniert und komplex. Ihre Funktionen arbeiten zusammen, um das Virus beim Eindringen in den Wirt, bei der Selbstreplikation und bei der Infektion zu unterstützen. Für Wissenschaftler ist das Verständnis der Struktur und Funktion dieser winzigen Organismen ein entscheidender Schritt bei der Entwicklung von Prävention und Behandlung von Influenza.